Охарактеризован новый «полиприонный» тип наследования у дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Согласно прионной концепции, образование прионных фибрилл вызывает ДНК-независимые наследственные изменение признаков у микроорганизмов. Мы описали новый и необычный тип наследования. Дрожжевые прионы [PIN +] и [SWI +], как и классические гены, демонстрируют комплементарное взаимодействие, которое вызывает наследуемое фенотипическое изменение в клетках дрожжей. Таким образом, по аналогии с моногенным и полигенным наследование, можно выделить моноприонное и полиприонное наследование признаков.

• Nizhnikov AA, Ryzhova TA, Volkov KV, Zadorsky SP, Sopova JV, Inge-Vechtomov SG, Galkin AP. Interaction of Prions Causes Heritable Traits in Saccharomyces cerevisiae. PLoS Genet. 2016 Dec 27;12(12):e1006504. doi: 10.1371/journal.pgen.1006504. PMID: 28027291; PMCID: PMC5189945.
• Galkin AP. Prions and the concept of polyprionic inheritance. Curr Genet. 2017 Oct;63(5):799-802. doi: 10.1007/s00294-017-0685-8. Epub 2017 Mar 4. PMID: 28260124.

Идентифицирован функциональный амилоид в нейронах головного мозга млекопитающих. Показано, что белок РНК-связывающий белок FXR1, контролирующий позиционную память и эмоции, функционирует в нейронах головного мозга в амилоидной форме. Молекулы РНК, связанные с амилоидными частицами FXR1, не чувствительны к обработке РНКазой.

• Sopova JV, Koshel EI, Belashova TA, Zadorsky SP, Sergeeva AV, Siniukova VA, Shenfeld AA, Velizhanina ME, Volkov KV, Nizhnikov AA, Kachkin DV, Gaginskaya ER, Galkin AP. RNA-binding protein FXR1 is presented in rat brain in amyloid form. Sci Rep. 2019 Dec 12;9(1):18983. doi: 10.1038/s41598-019-55528-6 IF 3.998 Q1. https://www.nature.com/articles/s41598-019-55528-6
• Velizhanina ME, Galkin AP. Amyloid Properties of the FXR1 Protein Are Conserved in Evolution of Vertebrates. Int J Mol Sci. 2022 Jul 20;23(14):7997. doi: 10.3390/ijms23147997. PMID: 35887344; PMCID: PMC9319111.

Разработан и апробирован универсальный метод скрининга и идентификации амилоидов, позволяющий выявлять амилоид-формирующие белки в протеоме различных организмов. Эта методология успешно используется для идентификации амилоидных белков в различных органах и тканях у любых организмов.

• Sopova JV, Koshel EI, Belashova TA, Zadorsky SP, Sergeeva AV, Siniukova VA, Shenfeld AA, Velizhanina ME, Volkov KV, Nizhnikov AA, Kachkin DV, Gaginskaya ER, Galkin AP. RNA-binding protein FXR1 is presented in rat brain in amyloid form. Sci Rep. 2019 Dec 12;9(1):18983. doi: 10.1038/s41598-019-55528
• Belashova TA, Valina AA, Sysoev EI, Velizhanina ME, Zelinsky AA, Galkin AP. Search and Identification of Amyloid Proteins. Methods Protoc. 2023 Feb 4;6(1):16. doi: 10.3390/mps6010016. PMID: 36827503; PMCID: PMC9967629.

Впервые показано, что функциональный амилоид может регулировать развитие и морфогенез. Установлено, что белок s36 формирует сеть амилоидных фибрилл в специализированных структурах яйца дрозофилы. Нарушение секреции и амилоидной агрегации этого белка блокирует формирование жизненно-важных структур яйца дрозофилы и вызывает летальные последствия.

• Valina AA, Siniukova VA, Belashova TA, Kanapin AA, Samsonova AA, Masharsky AE, Lykholay AN, Galkina SA, Zadorsky SP, Galkin AP. Amyloid Fibrils of the s36 Protein Modulate the Morphogenesis of Drosophila melanogaster Eggshell. Int J Mol Sci. 2024 Nov 21;25(23):12499. doi: 10.3390/ijms252312499. PMID: 39684212; PMCID: PMC11641622.